Proteínas

Las proteínas participan como catalizadores biológicos, en la comunicación celular, en la composición de las hormonas, en el trabajo mecánico, en el transporte y en la defensa celular.

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Proteínas

¿Sabes qué son y cómo están constituidas las proteínas? Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Esto es, los aminoácidos, las unidades estructurales de las proteínas, se unen uno tras otro y forman largas cadenas que pueden llegar a sumar hasta varios miles, por tanto, son moléculas de alto peso molecular o macromoléculas.

Función de las proteínas

La principal función de las proteínas en la dieta es la construcción de las estructuras celulares. Las proteínas participan como catalizadores biológicos, en la comunicación celular, en la composición de las hormonas, en el trabajo mecánico, en el transporte y en la defensa celular.

En ayuno prolongado, o cuando la ingesta rebasa las necesidades corporales, las proteínas se emplean para producir energía. En el siguiente diagrama podrás conocer algunas de las funciones más importantes de las proteínas.

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Formación de las proteínas

Los aminoácidos se unen mediante enlaces tipo amida, llamados peptídicos. Al reaccionar el grupo amino de uno con el carboxilo (ácido) del otro se da lugar a una secuencia de aminoácidos unidos por enlaces covalentes, fuertes: un polipéptido. Pero no es una proteína funcional. Para que lo sea ha de adquirir un plegado tridimensional característico. De ello depende que pueda o no recibir o embonar con ciertas moléculas y realizar su función específica o formar estructuras más complejas, al acoplarse con otras proteínas, carbohidratos o lípidos.

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La siguiente animación esquematiza la formación de un tripéptido.

Diversidad de proteínas

La gran diversidad de proteínas específicas, necesarias en los procesos de la vida, depende del tipo y secuencia de los aminoácidos que las componen. La estructura primaria de las proteínas, esto es, el tipo y secuencia de aminoácidos que las conforman, depende a su vez de la herencia, es decir, las proteínas se constituyen con la información almacenada en el ADN que determina el tipo y orden de aminoácidos.

Forma de las proteínas

Durante la síntesis de proteínas, a medida que el polipéptido crece, se enrolla y acaba por tomar su forma tridimensional, misma que se mantiene por enlaces débiles. La colocación de los diferentes aminoácidos determina en gran medida, la forma, ya sea en espiral (α, alfa) o en láminas (β, beta).

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En algunas proteínas el polipéptido se enrolla automática y uniformemente a todo lo largo, adquiriendo una estructura secundaria α o β, que a su vez se pliega en una forma tridimensional característica o estructura terciaria. Pero esto no es lo común, en la mayoría de proteínas a lo largo del polipéptido se producen espirales α o láminas β y tramos sin enroscamientos estables.

Conjuntos de estos plegamientos, que pueden ser grupos de espirales o de láminas o combinaciones de ambas, organizan tramos del polipéptido con formas características que colaboran con una tarea específica a la función de la proteína. En ésta puede haber una o más de esas unidades de organización o dominios.

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Tampoco es la norma que los polipéptidos se enrollen y doblen solos. Hoy se sabe que la mayoría de las veces, el plegado tridimensional de las proteínas corre a cargo de proteínas especiales que acompañan y guían los plegamientos y la organización de los dominios.

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Aminoácidos

Estructura de los aminoácidos

Todos los aminoácidos tienen una misma estructura molecular: un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a un carbono cuya cuarta valencia está cubierta por un radical característico. Este puede ir desde un simple hidrógeno hasta estructuras cíclicas complicadas.

Todos los aminoácidos se comportan como ácidos y bases débiles. Observa la estructura e identifica al ácido y a la base.

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Las propiedades distintivas de cada uno dependen del radical característico. En la naturaleza, formando parte de las proteínas, existen 20 tipos distintos.

Lo anterior lo podemos ver en los ejemplos de los diferentes aminoácidos, clasificados por la naturaleza del radical distintivo.

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Dado que la unión entre aminoácidos es en todo momento la misma, la cadena polipeptídica de igual modo tendrá un esqueleto polipéptico con cadenas laterales (el radical característico de cada aminoácido) y en un extremo llevará el radical amino y en el otro, el carboxilo.

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En el mantenimiento estructural de la proteína intervienen los puentes de  hidrógeno que se forman a lo largo del péptido. Por lo que, las posibilidades de que se produzcan son muchas.

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En la siguiente figura, se muestran los puentes disulfuro que se forman entre cadenas laterales que contienen azufre, estabilizan el plegado y hacen a la proteína un poco menos lábil a los cambios del medio.

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La función de la gran mayoría de aminoácidos es estructurar proteínas, pero hay algunos que tienen labores propias. Por ejemplo, la tirosina, la cual al combinarse con yodo es precursora de las hormonas tiroideas. ¿Sabías que la glándula tiroides produce la hormona que interviene en el metabolismo? Y por ejemplo, cuando hay deficiencia de yodo, la glándula aumenta de tamaño, lo que conocemos como bocio. La sal que consumes tiene yodo, por lo que previene el bocio.

Interesante ¿verdad?

Es momento de conocer el avance de lo que hasta ahora has aprendido, para ello, comprueba que tanto sabes.

Autoevaluación

Coloca el número de la pregunta en la respuesta que le corresponda.

PreguntasRespuestas

1) ¿Cuál es el mínimo de grupos polares en un aminoácido?,

¿Por qué unos aminoácidos pueden tener más y otros menos grupos polares?

. Se destruyen los enlaces hidrógeno que conservan el doblez de la proteína.

2) El entorno del polipéptido influye en el plegado tridimensional que adquiere,

¿Cómo se plegará, en términos generales, una proteína que está en el citosol (solución acuosa de la célula) y

¿Cómo una, que está embebida en los lípidos de la membrana? Ten en cuenta las características de los aminoácidos.

. Grupo amino y grupo carboxilo. Los aminoácidos con cadenas laterales polares tienen tres o más grupos

3) ¿Qué determina la herencia respecto a la estructura de las proteínas?

. En el citosol, las cadenas laterales polares se orientan hacia el exterior y en las proteínas de membrana hacia adentro de la proteína.

4) ¿Qué es un dominio de una proteína?

. Sí, el valor nutritivo de las proteínas depende de los aminoácidos que contiene. La cocción sólo destruye el plegado tridimensional.

5) ¿Por qué los cambios de temperatura alteran a las proteínas?

. Es una parte de la proteína con un plegado especial donde tiene lugar una acción que ayuda a la función de la proteína.

6) En referencia a las proteínas que contienen, ¿nutrirá igual la carne cocida que la cruda?

¿Por qué?

. La estructura primaria o secuencia de aminoácidos.
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